Funktionelle Grundlagen lebender Materie: Life at the Nanoscale (life@nano)

Die meisten Abläufe der zellulären Homöostase werden nicht durch einzeln agierende Moleküle, sondern durch dynamische, nicht-kovalent assoziierte Ansammlungen von Biomolekülen ausgelöst und angetrieben. Diese zellulären Nanodomänen sind mittlerweile in verschiedensten Disziplinen der Natur- und Lebenswissenschaften als die Hauptakteure biologischer Prozesse identifiziert worden. Trotzdem bleibt die Erforschung der Bildung, Regulierung und Funktionen dieser Domänen eine Herausforderung durch ihre nanoskopischen Ausmaße und die kurze Zeitskala in der sie in dem empfindlichen Ungleichgewicht einer lebendigen Zelle agieren.
Im Rahmen des life@nano Projekts wurden zwei dreijährige Fellowships vergeben, die exzellenten jungen Wissenschaftlern den Aufbau einer Nachwuchsgruppe und die Erforschung dieses spannenden Themas auf neue, innovative und interdisziplinäre Weise ermöglichen soll.
Life at the Nanoscale wird durch Landesmittel des Niedersächsichen Vorab gefördert.


life@nano Fellows:

Dr. Sebastian Kruss

Dr. H. Jelger Risselada


Veröffentlichungen


  • E. Polo, T. T. Nitka , E. Neubert, L. Erpenbeck, L. Vukovic , S. Kruss. Control of Integrin Affinity by Confining RGD Peptides on Fluorescent Carbon Nanotubes. ACS Appl. Mater. Interfaces 2018. doi: 10.1021/acsami.8b04373
  • F. A. Mann, J. Horlebein, N. F. Meyer, D. Meyer, F. Thomas, S. Kruss. Carbon Nanotubes Encapsulated in Coiled-coil Peptide Barrels, Chemistry - A European Journal, 2018, accepted.
  • M. D'Agostino, H.J. Risselada, A. Lürick, C. Ungermann, A. Mayer. A tethering complex drives the terminal stage of SNARE-dependent membrane fusion. Nature 2017. doi:10.1038/nature24469.
  • H.J. Risselada. Membrane fusion stalks and 'lipid rafts': A love-hate Relationship. Biophysical J. 2017;112(12): 2475-2478. doi: 10.1016/j.bpj.2017.04.031.
  • F. A. Mann, N. Herrmann, D. Meyer, S. Kruss. Tuning Selectivity of Fluorescent Carbon Nanotube-Based Neurotransmitter Sensors. Sensors 2017;17(7):1521. doi:10.3390/s17071521.
  • D. Meyer, A. Hagemann, S. Kruss. Kinetic Requirements for Spatiotemporal Chemical Imaging with Fluorescent Nanosensors. ACS Nano, doi: 10.1021/acsnano.7b00569.
  • S. Kruss, D.P. Salema, L. Vukovic, B. Lima, E. Vander Ende, E.S. Boyden, and M.S. Strano. High-resolution imaging of cellular dopamine efflux using a fluorescent nanosensor array. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2017;114(8):1789-1794. doi: 10.1073/pnas.1613541114.
  • E. Polo, S. Kruss. Impact of Redox-Active Molecules on the Fluorescence of Polymer-Wrapped Carbon Nanotubes. Journal of Physical Chemistry C, 2016; 120(5):3061?3070. doi:10.1021/acs.jpcc.5b12183.
  • G. Bisker, J. Dong, H. D. Park, N. M. Iverson, J. Ahn, J. T. Nelson, M. P. Landry, S. Kruss, M. S. Strano. Protein-targeted corona phase molecular recognition. Nature Communications, 2016, 7, 10241. doi:10.1038/ncomms10241
  • G. Bubnis, H. J. Risselada, H. Grubmüller. Exploiting Lipid Permutation Symmetry to Compute Membrane Remodeling Free Energies. Phys Rev Lett. 2016, 117(18):188102. doi: 10.1103/PhysRevLett.117.188102
  • D'Agostino, H. J. Risselada, A. Mayer. Steric hindrance of SNARE transmembrane domain organization impairs the hemifusion-to-fusion transition. EMBO Rep. 2016, 17(11):1590-1608. doi:10.15252/embr.201642209
  • A. Gladytz, B. Abel, H. J. Risselada. Gold-Induced Fibril Growth: The Mechanism of Surface-Facilitated Amyloid Aggregation. Angew Chem Int Ed Engl. 2016 Sep 5;55(37):11242-6. doi: 10.1002/anie.201605151.
  • A. Gladytz, T. John, T. Gladytz, R. Hassert, M. Pagel, H. J. Risselada, S. Naumov, A.G. Beck-Sickinger, B. Abel. Peptides@mica: from affinity to adhesion mechanism. Phys Chem Chem Phys. 2016 Sep 14;18(34):23516-27. doi: 10.1039/c6cp03325c.